Fosfofruktokinaza

Fosfofruktokinaza
Identifikatori
SimbolPpfruckinase
PfamPF00365
InterProIPR000023
PROSITEPDOC00336
Dostupne proteinske strukture:
Pfamstructures
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Fosfofruktokinaza je kinazni enzim koji fosforilizuje fruktozu 6-fosfat tokom glikolize.

Enzimski katalizovani transfer fosforil grupe sa ATP je važna reakcija u mnoštvu raznovrsnih bioloških procesa.[1] Jedan od enzima koji koriste tu reakciju je fosfofruktokinaza (PFK), koja katalizuje fosforilaciju fruktoza-6-fosfata do fruktoza-1,6- bisfosfata, što je ključni regulatorni korak u glikolitičkom putu.[2][3] PFK se javlja kao homotetramer kod bacterija i sisara (pri čemu svaki monomer poseduje 2 slična domena) i kao oktomer kod kvasca (gde postoje 4 alfa- (PFK1) i 4 beta-lanca (PFK2), oni poput monomera sisara poseduju 2 slična domena[3]). Ovaj protein može da koristi morfeinski model alosterne regulacije.[4]

Postoje dva tipa ovog enzima:

Tip Sinonimi EC broj Supstrat Produkt Podjedinični geni
Fosfofruktokinaza 1 6-fosfofruktokinaza
fosfoheksokinaza		 ЕЦ 2.7.1.11
Fruktoza 6-fosfat
Fruktoza-1,6-bisfosfat		 PFKL, PFKM, PFKP
Fosfofruktokinaza 2 6-fosfofrukto-2-kinaza ЕЦ 2.7.1.105
Fruktoza 2,6-bisfosfat		 PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3, PFKFB4

Vidi još

  • Fosfofruktokinazna deficijencija

Reference

  1. ^ Evans PR, Hellinga HW (1987). „Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase”. Nature. 327 (6121): 437—439. PMID 2953977. doi:10.1038/327437a0. 
  2. ^ Wegener G, Krause U (2002). „Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle”. Biochem. Soc. Trans. 30 (2): 264—270. PMID 12023862. doi:10.1042/bst0300264. 
  3. ^ а б Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (1995). „Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency”. Am. J. Hum. Genet. 56 (1): 131—141. PMC 1801305 Слободан приступ. PMID 7825568. 
  4. ^ T. Selwood; E. K. Jaffe. (2011). „Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.”. Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131—43. PMC 3298769 Слободан приступ. PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. 

Spoljašnje veze

  • Phosphofructokinases на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Transferaze: fosfor-sadržavajuće grupe (EC 2.7)
2.7.1-2.7.4:
fosfotransferaze/kinaze
(PO4)
2.7.1: OH akceptor
2.7.2: COOH akceptor
2.7.3: N akceptor
2.7.4: PO4 akceptor
2.7.6: difosfotransferaze
(P2O7)2.7.7: nukleotidiltransferaza
(PO4-nukleozid)
Polimeraza
DNK polimeraza
  • DNK-usmerena DNK polimeraza: DNK polimeraza I
  • DNA polimeraza II
  • DNA polimeraza III holoenzim

RNK-usmerena DNA polimeraza: Reverzna transkriptaza (Telomeraza)

DNK nukleotidileksotransferaza/Terminalna deoksinukleotidil transferaza

RNK nukleotidiltransferaza
Fosforolitička
3' do 5' eksoribonukleaza
Uridililtransferaza
Guanililtransferaza
Druge
2.7.8: razno
Fosfatidiltransferaze
Glikozil-1-fosfotransferaza
  • N-acetilglukozamin-1-fosfat transferaza
2.7.10-2.7.13: proteinske kinaze
(PO4; proteinski akceptor)
2.7.10: proteinske-tirozinske
  • vidi tirozinske kinaze
2.7.11: proteinske-serin/treonin
  • vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.12: dualna specifičnost
  • vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.13: protein-histidinske
  • Protein-histidinske pros-kinaze
  • Proteinske-histidinske tele-kinaze
  • Histidinske kinaze
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija
Нормативна контрола Уреди на Википодацима
  • Енциклопедија Британика