Glutamilna aminopeptidaza

Glutamilna aminopeptidaza
Identifikatori
EC broj3.4.11.7
CAS broj9074-83-3
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Glutamilna aminopeptidaza (EC 3.4.11.7, aminopeptidaza A, aspartatna aminopeptidaza, angiotensinaza A, glutamilna peptidaza, Ca2+-aktivirana glutamatna aminopeptidaza, membranska aminopeptidaza II, antigen BP-1/6C3 mišjeg B limfocita, L-aspartatna aminopeptidaza, angiotensinaza A2) je enzim.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Odvajanje N-terminalnog glutamata (i u manjoj meri aspartata) sa peptida

Ovaj enzim aktiviraju joni Ca2+. On je najčešće vezan za membranu.

Reference

  1. ^ Glenner, G.G., McMillan, P.J. and Folk, J.E. (1962). „A mammalian peptidase specific for the hydrolysis of N-terminal α-L-glutamyl and aspartyl residues”. Nature. 194: 867—867. PMID 13899213. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Chulkova, T.M. & Orekhovich, V.N. (1978). „Isolation and properties of aminopeptidase A from bovine kidneys”. Biokhimiya. 43: 964—969. PMID 508862. 
  3. ^ Danielsen, E.M., Norén, O., Sjöström, H., Ingram, J. and Kenny, J. (1980). „Proteins of the kidney microvillar membrane. Aspartate aminopeptidase: purification by immunoadsorbent chromatography and properties of the detergent- and proteinase-solubilized forms”. Biochem. J. 189: 591—603. PMID 7011318. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Tobe, H., Kojima, F., Aoyagi, T. and Umezawa, H. (1980). „Purification by affinity chromatography using amastatin and properties of aminopeptidase A from pig kidney”. Biochim. Biophys. Acta. 613: 459—468. PMID 7448199. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Wu, Q., Lahti, J.M., Air, G.M., Burrows, P.D. and Cooper, M.D. (1990). „Molecular cloning of the murine BP-1/6C3 antigen: a member of the zinc-dependent metallopeptidase family”. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 87: 993—997. PMID 1689065. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Glutamyl+aminopeptidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija