Fosfofruktokinaza-1

6-fosfofruktokinaza
Identifikatori
EC broj2.7.1.11
CAS broj9001-80-3
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologija genaAmiGO / EGO
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Fosfofruktokinaza-1 (PFK-1) je jedan od najvažnijih regulatornih enzima (EC 2.7.1.11) glikolize. Ona je alosterni enzim formiran od 4 podjedinice i kontrolisan mnogim aktivatorima i inhibitorima. PFK-1 katalizuje korak glikolize u kome se konvertuju fruktoza 6-fosfat i ATP u fruktozu 1,6-bisfosfat i ADP.

β-D-fruktoza 6-fosfat Fosfofruktokinaza-1 β-D-fruktoza 1,6-bisfosfat
 
ATP ADP
Pi H2O
 
  Fruktoza bisfosfataza

Struktura

PFK1 sisara je 340 kD[1] tetramer koji se sastoji od tri tipa podjedinica: mišićne (M), jetrene (L), i trombocitne (P). Sastav PFK1 tetramera se ralikuje u zavisnosti od tipa tkiva u kome su prisutni. Na primer, mišići izražavaju samo M izozim, te su mišićni PFK1 homotetrameri, M4. Jetra i bubrezi predominantno izražavaju L izoformu. Eritrociti izražavaju M i L podjedinice koji se randomno tetramerizuju u M4, L4 i tri hibridne forme enzima (ML3, M2L2, M3L). Kinetička i regulatorna svojstva različitih izoformi su zavisna od kompozicije. Tkivno specifične promene PFK aktivnosti i izoenzimski sadržaj znatno doprinose raznovrsnosti glikolitičke i glukoneogenske brzine u raličitim tkivima.[2]

PFK1 je alosterni enzim čija struktura je slična sa hemoglobinom. On je dimer dimera.[3] Jedna polovina svakog dimera sadrži mesto vezivanja ATP molekula, dok je u drugoj polovini mesto vezivanja supstrata (fruktoze 6-fosfata ili F6P), kao i zasebno alosterno mesto vezivanja.[4]

Reference

  1. ^ Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L. (2007). Biochemistry (Sixth изд.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-8724-2. 
  2. ^ Dunaway GA, Kasten TP, Sebo T, Trapp R (1988). „Analysis of the phosphofructokinase subunits and isoenzymes in human tissues”. Biochem. J. 251 (3): 677—83. PMC 1149058 Слободан приступ. PMID 2970843. 
  3. ^ PDB: 4pfk​; Evans PR, Farrants GW, Hudson PJ (1981). „Phosphofructokinase: structure and control”. Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 293 (1063): 53—62. PMID 6115424. doi:10.1098/rstb.1981.0059. Архивирано из оригинала|archive-url= захтева |url= (помоћ) 08. 06. 2011. г. Генерални сажетак – PDB Molecule of the Month.  |access-date= захтева |url= (помоћ)
  4. ^ Shirakihara Y, Evans PR (1988). „Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products”. J. Mol. Biol. 204 (4): 973—94. PMID 2975709. doi:10.1016/0022-2836(88)90056-3. 

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Vidi još

Spoljašnje veze

  • Phosphofructokinase-1 на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • Proteopedia.org Phosphofructokinase
  • п
  • р
  • у
Glikoliza
Glukoneogeneza
to oksaloacetat:
iz laktata (Korijev ciklus):
iz alanina (Alaninski ciklus):
iz glicerola:
Regulatorni
  • п
  • р
  • у
Transferaze: fosfor-sadržavajuće grupe (EC 2.7)
2.7.1-2.7.4:
fosfotransferaze/kinaze
(PO4)
2.7.1: OH akceptor
2.7.2: COOH akceptor
2.7.3: N akceptor
2.7.4: PO4 akceptor
2.7.6: difosfotransferaze
(P2O7)
2.7.7: nukleotidiltransferaza
(PO4-nukleozid)
Polimeraza
DNK polimeraza
  • DNK-usmerena DNK polimeraza: DNK polimeraza I
  • DNA polimeraza II
  • DNA polimeraza III holoenzim

RNK-usmerena DNA polimeraza: Reverzna transkriptaza (Telomeraza)

DNK nukleotidileksotransferaza/Terminalna deoksinukleotidil transferaza

RNK nukleotidiltransferaza
Fosforolitička
3' do 5' eksoribonukleaza
Uridililtransferaza
Guanililtransferaza
Druge
2.7.8: razno
Fosfatidiltransferaze
Glikozil-1-fosfotransferaza
  • N-acetilglukozamin-1-fosfat transferaza
2.7.10-2.7.13: proteinske kinaze
(PO4; proteinski akceptor)
2.7.10: proteinske-tirozinske
  • vidi tirozinske kinaze
2.7.11: proteinske-serin/treonin
  • vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.12: dualna specifičnost
  • vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.13: protein-histidinske
  • Protein-histidinske pros-kinaze
  • Proteinske-histidinske tele-kinaze
  • Histidinske kinaze
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija